内毒素介导因子之IL-6蛋白质的特点
上一篇文章介绍了白细胞介素-6（interlenkin6，1l-6）的产生和调节，这一篇文章介绍白细胞介素-6蛋白质的特点。
从il-6的cdna序列中得知，il-6蛋白有184个氨基酸残基，不同的实验室报道il-6的相对分子质量不同，在19000~30000之间。小鼠il-6缺乏糖化反应，人类il-6相对分子质量不同是由于糖化的程度不同所致。在单核细胞和巨噬细胞的il-6产物中，il-6存在n-连接糖化和o-连接糖化反应，以及在不同的丝氨酸残基上发生磷酸化反应。人il-6的未成熟前体由212个氨基酸残基组成，小鼠和大鼠的il-6由211个氨基酸残基组成，牛的il-6由210个氨基酸残基组成。其中一个典型信号肽经加工后被切除，变成184个氨基酸的成熟的il-6蛋白。
天然成熟的il-6是单条肽链的糖蛋白，相对分子质量根据来源细胞不同而不同，这是由于翻译后经过加工所造成的。相对分子质量为23000~25000的il-6无o-galnac型聚糖，而相对分子质量为28000~30000的il-6存在n-galnac型聚糖和o-galnac型聚糖，天然il-6有多处丝氨酸残基发生磷酸化，但是磷酸化程度在各种组织均不同。硫酸化修饰也很常见，多数在多聚糖的外链及酪氨酸残基侧链上，因此造成il-6分子所带的电荷和相对分子质量均有不同。这种翻译后的修饰反应的生物学意义未完-全阐明，对il-6的基本生物学活性并无显著的影响，因为il-6的生物学活性主要取决于其肽链的氨基酸序列。
il-6肽链具有4个cys残基，位置完-全保守，人和鼠的il-6cys残基分别位于44、50、73、83位，cys44-cys50和cys73-cys83各形成一对二硫键，处于暴露位置，具有重要作用。其中第二对二硫键的作用比第一对二硫键在维持il-6的生物学活性上更为重要，二硫键除了可稳定il-6的空间构象外，还可使il-6蛋白质能够正确折叠成三维结构，以维持il-6中受体结合区的完整性。如果人为地用化学试剂还原这两对二硫键，则il-6的活性完-全丧失。在不同物种，这两个半胱氨酸残基之间（50~73位）的9个氨基酸残基的序列相同，说明成熟的il-6半胱氨酸富集中间区域对il-6的生物学作用也起到关键性作用。重组技术合成的人il-6蛋白质中，虽缺乏半胱氨酸﹐但也具有活性，说明il-6的相关信息能够促使肽链折叠成有活性的构象，且并不一定需要半胱氨酸的存在。
人il-6分子有5个met残基，除了met67之外，其他均可以人为地氧化，氧化的容易程度大小依次为met49、met117，met184和met161，其中met161对受体结合至关重要。鼠il-6在34和157位含有2个trp残基，位于分子的表面，其中trp34参与蛋白质与蛋白质的相互作用，trp157则位于受体结合区域的附近。
色谐分析显示，重组的il-6蛋白含有较多的α螺旋，占67%，β折叠占15%，β转角占18%，其余为无序的卷曲结构。磁共振分析显示，分子的n端有15～22个残基长度的松散结构，整个分子以α螺旋紧密结构为主，thr20-lys46为第一组螺旋（a）、glu80-asn103为第二组螺旋（b），glu108-lys129为第三组螺旋（c），gin156-met184为第四组螺旋（d）。a组和b组以长的ab襟连接，形成平行排列;而c组和b组以短的禅连接，形成b组和c组反平行，d组和c组也以长的裨连接，导致c和d组也是平行排列，因此四组螺旋处于上上下下的布局中。图10-1所示为il-6家族的结构特点。
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